胰凝乳蛋白酶
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胰凝乳蛋白酶原B1 | |
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識別 | |
符號 | CTRB1 |
替換符號 | CTRB |
Entrez | 1504 |
HUGO | 2521 |
OMIM | 118890 |
RefSeq | NM_001906 |
UniProt | P17538 |
其他資料 | |
EC編號 | 3.4.21.1 |
基因座 | 16 q23.1 |
胰凝乳蛋白酶原B2 | |
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識別 | |
符號 | CTRB2 |
Entrez | 440387 |
HUGO | 2522 |
RefSeq | NM_001025200 |
UniProt | Q6GPI1 |
其他資料 | |
基因座 | 16 q22.3 |
胰凝乳蛋白酶C (caldecrin) | |
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識別 | |
符號 | CTRC |
Entrez | 11330 |
HUGO | 2523 |
OMIM | 601405 |
RefSeq | NM_007272 |
UniProt | Q99895 |
其他資料 | |
基因座 | 1 p36.21 |
胰凝乳蛋白酶(Chymotrypsin,bovine γ,PDB 1AB9,EC 3.4.21.1),也叫糜蛋白酶。胰凝乳蛋白酶是一種能夠分解蛋白質的消化性酶,活性基團為絲氨酸(Ser or S),故屬於絲氨酸蛋白酶。胰凝乳蛋白酶在酪氨酸(Tyr or Y)、色氨酸(Trp or W)和苯丙氨酸(Phe or F)(都是芳香族胺基酸)的羧基處切斷肽鍵,從而裂解蛋白質。如果反應有足夠的時間,胰凝乳蛋白酶也可以水解是以亮氨酸(Leu or L)為主的羧基端肽鍵。
活化
[編輯]胰凝乳蛋白酶是在胰臟中被合成。開始合成的是胰凝乳蛋白酶原(胰凝乳蛋白酶的前體),不具有酶活性。在隨胰液進入小腸後,被胰蛋白酶剪切為兩部分(兩部分之間依然通過二硫鍵相連),隨後被剪切的胰凝乳蛋白酶原可以互相剪切去一段短的肽段,形成由二硫鍵相連的三條多肽鏈的具有完整活性的胰凝乳蛋白酶。
這種活化機制保證了胰凝乳蛋白酶只在體內特定地點獲得催化活性,避免對機體造成損傷。
催化機制和動力學
[編輯]![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/Mechanism_of_peptide_bond_cleavage_in_a-chymotrypsin.svg/450px-Mechanism_of_peptide_bond_cleavage_in_a-chymotrypsin.svg.png)
胰凝乳蛋白酶是在哺乳動物及其他動物體內的消化系統中發揮作用。它是通過催化一個水解反應(在沒有酶催化的情況下,反應速度非常慢)來剪切肽鍵。胰凝乳蛋白酶的偏好受質包括酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸以及亮氨酸和甲硫氨酸。與其他蛋白酶相似,胰凝乳蛋白酶也可以在體外水解酯鍵;因此可以用一些受質類似物,如N-乙酰-L-酪氨酸對硝基苯酯,來作為酶反應試劑。
胰凝乳蛋白酶上195位絲氨酸殘基的羥基氧是一個強的親核物,可以進攻肽鍵上的羰基碳,使酶與底物共價連接形成短暫的酶-底物中間體,隨後不穩定的肽鍵發生斷裂。這一催化機制的發現是基於對酶與底物類似物(N-乙酰-L-酪氨酸對硝基苯酯)反應動力學的研究;由於反應產物對硝基苯酚顯黃色,就可以通過在405nm下測量反應混合物的吸光值來計算產物濃度。
胰凝乳蛋白酶的催化反應可以分為兩個階段:開始時的快速反應和隨後遵從米氏方程的穩定反應,又被稱為「乒乓」機制。這一反應模式可以用胰凝乳蛋白酶催化的兩個步驟來解釋,即先乙酰化底物形成酶-底物中間物;再去乙酰化,酶回復到初始狀態。
參考文獻
[編輯]- (英文)Stryer et al. (2002). Biochemistry (5th ed.). New York: Freeman. ISBN 0716746840.
- (英文)Garrett & Grisham. (2004). Biochemistry (3rd ed.). Brooks Cole. ISBN 0534490336.
外部連結
[編輯]參見
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